日前，中国科学院微生物研究所对外宣布，经过近一年的攻关，对2009甲型H1N1流感病毒表面的两个重要蛋白——血凝素（HA）和神经氨酸苷酶（NA）的研究取得重要突破。有关HA的研究成果发表在《蛋白质与细胞》杂志上，NA的研究成果则于近日在线发表在《自然—结构和分子生物学》杂志上。

　　流感病毒是引起季节性、流行性流感和偶发的流感大流行的致病因子，病毒表面有两类重要的囊膜蛋白：HA和NA。2009甲流病毒即为HA第1型与NA第1型的组合。两种蛋白的功能不相同。HA负责识别宿主细胞表面的唾液酸受体，协助病毒囊膜与宿主细胞膜的融合，在病毒导入宿主细胞的过程中发挥重要作用。HA还是一个重要的表面抗原，抗HA的抗体可以中和流感病毒。NA则负责移去细胞受体末端与HA结合的唾液酸，有助于防止病毒聚集。

　　中国科学院微生物研究所高福研究组研究人员，选取2009甲流病毒典型毒株的HA和NA作为对象进行研究发现，它与1918年流感病毒的HA整体结构以及抗原位点高度相似，但与季节性流感差别很大。研究者推测，2009HA可被1918流感患者或病毒携带者的血清中和。该观点解释了年轻人对2009甲流易感，而老年人则具备更强的抵抗力这一现象。

　　研究组还发现，2009HA有增强的碱性区，可提高病毒侵染力。但2009HA碱性区附近第N279位与季节性流感及1918HA相比，多了一个糖基化位点。这个糖基化位点可以阻碍碱性区作用，并可能干扰抗体识别，可导致病毒毒力减弱，对宿主细胞的致死性减弱，病毒毒力达到动态平衡，从而有利于自己在宿主体内的大量扩增与侵染。该研究将为甲流相关药物研发提供新思路。